Nieuwe testen die onthullen hoe foutieve eiwitstapeling plaatsvindt, vormen een belangrijke ontdekking waarmee op termijn wellicht medicijnen ontwikkeld kunnen worden tegen de ziekte van Alzheimer en andere prionziektes zoals bijvoorbeeld Creutzfeldt-Jacob. Verkeerd vouwende eiwitten, die vervolgens gaan stapelen spelen een belangrijke rol in de ontwikkeling van hersenaandoeningen.
Ronald Boshuizen (universiteit van Utrecht) ontwikkelde nieuwe testen voor eiwitstapeling, zodat er beter inzicht wordt verkregen in de structuur van de gestapelde prioneiwitten. Met het verkregen inzicht ontwierp hij korte stukjes eiwit, waarmee de ongewenste stapeling gestopt kan worden.
Eiwitten zijn de bouwstenen en regelaars van een biologisch systeem. Alle eiwitten hebben een specifieke vorm om hun taken uit te kunnen voeren. In het ‘productieproces’van eiwitten zijn er meerdere systemen die er voor zorgen dat ze de gewenste vormen aannemen. Soms gaat dat niet goed en kan zich een ziekte ontwikkelen.
Prionen zijn foutief gevouwen versies van eiwitten die onder andere in het hersenweefsel voorkomen. Het eiwit in de verkeerd gevouwen vorm dwingt vervolgens het goed gevouwen eiwit in een foutieve vorm. Met als uiteindelijke gevolg: het afsterven van hersencellen.
Door de bevindingen van Boshuizen kunnen medicijnen ontwikkeld worden die deze foutieve stapeling kunnen blokkeren. Een opmerkelijk resultaat is dat de foutieve vouwing eerst gestimuleerd moet worden, voordat de stapeling van de foutief gevouwen eiwitten is te remmen met een speciaal daarvoor ontworpen stukje eiwit.
Indien deze aanpak van het stimuleren en remmen van een prionziekte klinisch effect heeft, kan zij ook toegepast worden bij andere (hersen)aandoeningen die veroorzaakt worden door foutief vouwende eiwitten.
5 maart 2010 (eigen bewerking)
